| Главная » Статьи » Основы теории методики физического воспитания |
Структура мускульной ткани
| Структура мускульной ткани Мускульные волокна скелетных мышц, произвольно управляемые покрыты сарколеммы, через которую в обычных условиях легко проникают глюкоза, молочная и пировиноградная кислоты, кетоновые тела, аминокислоты, короткие пептиды, различные ионы. В условиях интенсивной мускульной деятельности происходит сдвиг реакций в кислую сторону (норма РН 7,36-7,4). Избыток молочной кислоты в мышцах может приводить к расстройству процессов образования энергии в окислительном цикле и накоплению ее в фосфагенах - АТФ и КРФ. Молочная кислота служит источником водородных ионов. Их избыток в сократительного аппарата препятствует образованию актомиозинових мостиков, само сокращение мышцы усложняется. Саркоплазматическому сеть (ретикулум) соединяет поверхность сарко-Лемми с внутренним содержанием мускульных клеток. Непосредственное отношение к мускульного сокращения имеют 4 вида белков миофибрилл: миозин, актин, тропомиозин и тропонин. При микроскопическом исследовании выделяют чередование более светлых полосок мускульного волокна с более темными. Это так называемые диски А (темные, анизотропные, с двойным заламыванием) и диски J (светлые, изотропные). В дисках А находятся толстые миозинови нити, в дисках J - тонкие актиновые нити, которые лишь частично заходят в диск. По середине диска J проходит линия Z, соединяющей тонкие нити друг с другом и сарколеммы. В центральной части диска А (зона Н) находятся только толстые нити. От толстых нитей отходят отростки с булавовидными утолщениями на концах, от тонких - стреловые отростки. Согласно гипотезе переменных нитей при сочетании этих двух отростков образуются связующие перемычки между толстыми и тонкими волокнами. В мускульной цитоплазме находятся также митохондрии. Их основная функция - извлечение энергии из пищевого субстрата и накопление ее в фосфатных связях АТФ. В поперечнополосатые мускульной ткани митохондрии располагаются вдоль миофибрилл, они имеют внешнюю и внутреннюю мембраны с выростами и внутримитохондральний матрикс, насыщенные окислительными ферментами. Так, в матриксе митохондрий сосредоточены ферменты цикла Кребса, во внутренней мембране локализованы цепь переноса электронов и ферменты фосфорилирования, обеспечивающие образование АТФ из АДФ. Сократительные белки составляют около 80% всех мышечных белков. Миозин по своим свойствам полностью соответствует требованиям, которые подаются в сократительного белка. Он обладает достаточной прочностью, выраженные фибриллярни и эластичные свойства, характеризуется относительно большим количественным содержанием (около 40%) сухого вещества мышцы. Несколько уступает миозина по количественному содержанию актин. Он подобен миозина и образует с ним при сокращении сравнительно прочный актомиозиновий комплекс. К каждой молекулы фибриллярного актина (F-актин) присоединена молекула АДФ, а в мономерных актина (Y-актина) - АТФ. Тропомиозином и тропонин локализуются на тонких (актиновых) протофибриллы. Между миозином и АТФ существуют взаимоотношения фермента и субстрата: миозин влияет на АТФ, обеспечивая ее расщепления; АТФ изменяет сократительные свойства миозина, увеличивая его эластичность. Однако этот факт не может объяснить, почему для получения энергии природа избрала столь сложное сочетание. Очевидно, со сложностью структуры связан не только процесс выделения энергии, но и последующая ее трансформация, есть же механизм мускульного сокращения. В механизме мускульного сокращения важную роль играет Ca + +, ионы которого при возбуждении мускульного волокна перекатываются с саркоплазматического ретикулума в сократительных белков - актина и миозина. В расслабленной мышце актин и миозин взаимно слабо отталкиваются, ибо несут отрицательный заряд. При возбуждении мышцы Ca + + образует комплексные связи между АДФ, фиксированной на фибриллярном актиний, и АТФ, связанной с миозином. Цепь «АТФ-миозин» оказывается растянутым результате электростатического отталкивания между отрицательно заряженной АТФ и отрицательно заряженным основанием нити миозина. Ион Ca + + нейтрализует отрицательный заряд АТФ, что приводит к коагуляции цепи «АТФ-миозин». Связанная с ней нить актина перемещается в направлении к миозина с одновременным смещением (скольжением) вдоль нити миозина. С началом сокращения АТФ смещается к активному центру миозина, что приводит к отщеплению конечного фосфата молекулы. Разрушение структуры АТФ вызывает разрыв связи между миозином и актином. Ресинтез АТФ на миозина приводит к распрямления полипептидной цепочки «миозин-АТФ» и продолжению сократительного акта с активацией новых участков актина и миозина. Кроме стимулирования актомиозинового комплекса Са + + выполняет роль депрессор тропонина. В расслабленной мышце тропонин предупреждает взаимное сближение протофибрилл актина и миозина. Будучи связанным кальцием, тропонин не препятствует этому збли следованию и последующем разщепленню АТФ. Расслабление мышцы начинается с быстрой абсорбции ионов Са + + саркоплазматической сетью каналов. При этом восстанавливают свои ингибирующих свойства тропонин и тропомиозином. Актомиозиновий комплекс разрушается: актин и миозин взаимно отталкиваются, приводя мышцу в расслабленное состояние Источник: http://mypsiholog.com | |
| Просмотров: 691 | Теги: | Рейтинг: 0.0/0 |
| Всего комментариев: 0 | |
Контакты:
Twitter Прямой эфир
ВК Я ВКонтакте
Меню Сайта
Категории раздела
ФОРМА ВХОДА